Corso di laurea magistrale in Chimica Industriale

Chimica biologica (Nuovo Ordinamento D.M. 270)

Anno accademico 2011/2012

Sommario insegnamento

• Risultati dell'apprendimento attesi
• Programma
• Testi consigliati e bibliografia
• Strumenti didattici
• Scheda del corso

Risultati dell'apprendimento attesi

Il corso ha lo scopo di formare gli studenti di chimica industriale sulle principali vie metaboliche e sul loro significato nella produzione di materia ed energia, di avere conoscenze sulla loro regolazione a vari livelli e di approfondire cicli metabolici di applicazione industriale. Le competenze acquisite riguarderanno la capacità di utilizzare a fini applicativi le conoscenze teoriche sui processi biologici, sulla loro regolazione e sulle principiali metodologie biochimiche di uso corrente.

Programma

42 ore lezioni frontali + 8 ore esercitazioni teoriche = 6 CFU     Dr. E. PESSIONE

Il corso comprende una parte di programma dedicata alla descrittiva che ha lo scopo di familiarizzare lo studente del triennio con le discipline biochimiche e di fornirgli gli elementi necessari per la comprensione di materie affini, ed una parte dedicata alla biochimica metabolica ( bioenergetica, aspetti regolativi , enzimi e cicli metabolici di interesse ambientale ed industriale)

BIOCHIMICA DESCRITTIVA

Proteine. Caratteristiche e classificazione degli amino acidi. Legame peptidico.Struttura primaria, secondaria, supersecondaria, terziaria e quaternaria delle proteine. Proteine globulari e proteine fibrose. Denaturazione delle proteine.. Metallo proteine: l’emoglobina. Glicoproteine: le immunoglobuline. Lipoproteine e loro organizzazione in membrane. Sistemi di trasporto di membrana: passivo, facilitato, attivo.

 Acidi nucleici. Basi azotate, nucleosidi e nucleotidi:  struttura, nucleotidi metabolici.Struttura primaria, secondaria e terziaria di DNA ed RNA. RNA messaggero, transfer e ribosomiale. RNA catalitico e sue implicazioni evolutive.

BIOENERGETICA

Aspetti termodinamici dei processi biologici. Trasformazioni eso ed endoergoniche. Ruolo degli enzimi. Le proteine enzimatiche: classificazione, coenzimi, cofattori, e principali esempi di enzimi. Vie anaboliche e cataboliche, autotrofia ed eterotrofia,il potere riducente , i composti ad alta energia solforati e fosforilati e le reazioni accoppiate.

Aspetti regolativi delle vie metaboliche. Regolazione dell’espressione genica: costitutività e inducibilità. Controllo post-trascrizionale e post-traduzionale. Equilibrio degradazione/diluizione/secrezione di proteine. Moonlighting proteins. . Regolazione della catalisi enzimatica: inibizioni da substrato e da prodotto, feed-back, isosteria e allosteria .

 BIOCHIMICA METABOLICA

Cicli del carbonio finalizzati a produrre energia ed intermedi metabolici:glicolisi, alfa, omega,beta ossidazione,via del beta-keto-adipato, ciclo di Krebs, catena respiratoria, gradienti protonici, ATP sintasi. Destini del piruvato. Applicazioni industriali ed ambientali delle vie metaboliche citate. Miglioramento catalitico degli enzimi implicati.

Cicli dello zolfo e dell’azoto in natura: ossidazione, riduzione assimilativa e dissimilativa, smaltimento composti azotati ( ammoniaca , urea, acido urico). Organicazione dell’azoto: la nitrogenasi e sue potenziali applicazioni.

Cicli dell’idrogeno , del ferro e del fosforo e loro importanza nel metabolismo energetico.Idrogenasi e bioproduzione di idrogeno. Equilibrio tra accumulo di polifosfati e poliidrossialcanoati.

METODOLOGIE BIOCHIMICHE (Esercitazioni teoriche 8 ore)

Tecniche di estrazione di macromolecole: tessuti animale e vegetali (tecniche di omogeneizzazione), organismi monocellulari (colture microbiche). Metodi di recupero di proteine esocellulari, endocellulari e di membrana. Tecniche di lisi di pareti e membrane. Proteine espresse in sistemi diversi da quello naturale

Metodi di dosaggio proteico e di valutazione dell’attività enzimatica. Utilizzo di tecniche spettrofotometriche.

Solubilità delle proteine e tecniche di precipitazione. Filtrazione, dialisi, concentrazione del campione. Congelamento e liofilizzazione

Tecniche cromatografiche: cromatografia su strato sottile. Cromatografie su colonna: scambio ionico, interazioni idrofobiche, gel filtrazione, affinità, cromatofocusing. HPLC, FPLC, gas-cromatografie.

Tecniche elettroforetiche, SDS-PAGE, isoelettrofocalizzazione, elettroforesi bidimensionale, in liquido ed OFF-GEL, tecniche di densitometria, elettroeluizione, blotting ed elettroblotting. Colorazioni specifiche e aspecifiche per elettroforesi di proteine e glicoproteine. Immunoblotting, sistemi di marcatura mediante avidina-biotina, perossidasi da rafano e fosfatasi alcalina

Composizione in aminoacidi di una proteina. Struttura primaria: degradazione di Edman. Sequenze N- terminali e sequenze interne. Scelta delle proteasi

Tecniche di spettrometria di massa per l'identificazione delle proteine e per lo studio della loro struttura (PMF con Maldi, ESI-Ion trap, LC-MS/MS).

Immobilizzazione di enzimi.

1) Lehninger - Introduzione alla biochimica - Zanichelli
2) Voet and Voet - Biochimica - Zanichelli
3) Stryer - Biochimica - Zanichelli
4) materiale didattico fornito dal docente

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